a- L’α -Synucléine et Cytotoxicité
Tous d'abord je vous informe qu'on a deja cité la définition de l’α-synucléine dans ce sujet.
Tous d'abord je vous informe qu'on a deja cité la définition de l’α-synucléine dans ce sujet.
L’α-Syn est une protéine avec la forme d'un tétramère hélicoïdal, ayant un poids moléculaire d'environ 58 kDa, et avec trois régions ayant des caractéristiques structurales distinctes :
La région N-terminale : Hautement conservée code pour une série de répétitions imparfaites de 11 acides aminés avec un motif consensus de KTKEGV, elles se trouvent en contact avec la zone amphipathique ou se passe les six mutations connues provoquant la MP familiale (A30P, E46K, H50Q, G51D, A53E et A53T), ce qui suggère un rôle important pour cette région de la protéine.
La région N-terminale : Hautement conservée code pour une série de répétitions imparfaites de 11 acides aminés avec un motif consensus de KTKEGV, elles se trouvent en contact avec la zone amphipathique ou se passe les six mutations connues provoquant la MP familiale (A30P, E46K, H50Q, G51D, A53E et A53T), ce qui suggère un rôle important pour cette région de la protéine.
Figure.1: Structure de la protéine α-synucléine
La région central hydrophobe et amyloïdogène, NAC (non-amyloïde−composant) est associée à une propension accrue de la protéine pour former des fibrilles (Jethva PN et al.; 2011).
La queue C-terminale acide contient principalement des résidus chargés négativement et qui est enrichi en résidus acides et de la proline, elle facilite les interactions avec les différentes protéines (voir fig.4) (George JM; 2002).
Notez Bien
Pour voir les références bibliographiques exactes utilisées
dans cette mémoire, consulter le lien suivant :
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